已知，HIV-1可以感染CD4阳性T淋巴细胞、巨噬细胞、树突状细胞和一些类型的神经细胞等。就目前研究成果的显示，HIV-1侵入靶细胞的可能过程为：病毒接触靶细胞时，其包膜（envelope，env）中的外膜糖蛋白gp120与细胞表面受体CD4结合，使gp120构象发生改变，产生可被一种趋化因子受体（辅助受体，主要是CXCR4或CCR5）识别的位点，gp120与CCR5或CXCR4结合，暴露出跨膜糖蛋白gp41的疏水N端，gp41N端与靶细胞膜作用，导致HIV-1与靶细胞发生膜融合，继而病毒进入靶细胞[1]。 　　gp120由五个可变区（Variable region，V1-V5）和五个恒定区（Conserved region，C1-C5）组成。V区由分子内二硫键形成环状结构（loop，图1），而且在HIV毒株间变异性较大，而C区相对保守。由于gp120可变区表面结构的高度变异性，致使不同来源毒株的gp120氨基酸序列以及二级结构不相同，因此其抗原结构也不同，其诱生的中和抗体的中和谱也较窄，一般仅能够中和源毒株[2，3]。因此，HIV包膜gp120的高度变异性使HIV-1疫苗的研究受到了极大的挑战。自1983年HIV-1被发现以来，人们就希望不久便可以研制出预防性疫苗。然而，事实上直到1987年美国才第一次进行HIV-1候选疫苗的人体试验。2003年第一个HIV疫苗三期临床试验以失败而告终[4]，结果至今仍无理想疫苗出现。

　　已知，HIV-1可以感染CD4阳性T淋巴细胞、巨噬细胞、树突状细胞和一些类型的神经细胞等。就目前研究成果的显示，HIV-1侵入靶细胞的可能过程为：病毒接触靶细胞时，其包膜（envelope，env）中的外膜糖蛋白gp120与细胞表面受体CD4结合，使gp120构象发生改变，产生可被一种趋化因子受体（辅助受体，主要是CXCR4或CCR5）识别的位点，gp120与CCR5或CXCR4结合，暴露出跨膜糖蛋白gp41的疏水N端，gp41N端与靶细胞膜作用，导致HIV-1与靶细胞发生膜融合，继而病毒进入靶细胞[1]。 　　gp120由五个可变区（Variable region，V1-V5）和五个恒定区（Conserved region，C1-C5）组成。V区由分子内二硫键形成环状结构（loop，图1），而且在HIV毒株间变异性较大，而C区相对保守。由于gp120可变区表面结构的高度变异性，致使不同来源毒株的gp120氨基酸序列以及二级结构不相同，因此其抗原结构也不同，其诱生的中和抗体的中和谱也较窄，一般仅能够中和源毒株[2，3]。因此，HIV包膜gp120的高度变异性使HIV-1疫苗的研究受到了极大的挑战。自1983年HIV-1被发现以来，人们就希望不久便可以研制出预防性疫苗。然而，事实上直到1987年美国才第一次进行HIV-1候选疫苗的人体试验。2003年第一个HIV疫苗三期临床试验以失败而告终[4]，结果至今仍无理想疫苗出现。