HSV-1（单纯疱疹病毒I型）的毒性因子ICP34.5对病毒的致病性以及抵御干扰素诱导的宿主抗病毒应答非常重要。病毒感染细胞后，可以激活dsRNA依赖的蛋白激酶PKR，之后PKR会将真核蛋白翻译起始因子eIF2α磷酸化，造成细胞内蛋白合成的终止，从而起到抑制病毒复制的目的，也是干扰素抵御病毒重要作用方式之一。 　　HSV-1的ICP34.5蛋白能够同细胞内的蛋白磷酸酶1（PP1）结合，特异地将磷酸化的eIF2α脱磷酸化，恢复蛋白质合成。在我们的研究过程中发现：1）ICP34.5的羧基端有一个富含Arg的高度保守基序，该基序对蛋白的合成调节具有重要的作用。Arg突变无法介导PP1对磷酸化的eIF2α进行脱磷酸化反应，并且Arg基序不影响或者微弱的影响ICP34.5与PP1的结合；2）ICP34.5能够同eIF2α直接结合，桥接PP1同eIF2α，解释了ICP34.5介导的eIF2α脱磷酸化的特异性问题；3）ICP34.5能够通过阻止DC细胞成熟从而阻断获得性免疫的初始应答；4）克隆和鉴定了新的与ICP34.5结合的宿主蛋白34.5BP。以上研究对深化HSV1的ICP34.5的结构和功能的探讨具有重要的意义， 并且最终对于HSV致病机制及其潜伏机制研究提供理论依据，对发挥HSV及其突变体的临床应用具有重要价值。

　　HSV-1（单纯疱疹病毒I型）的毒性因子ICP34.5对病毒的致病性以及抵御干扰素诱导的宿主抗病毒应答非常重要。病毒感染细胞后，可以激活dsRNA依赖的蛋白激酶PKR，之后PKR会将真核蛋白翻译起始因子eIF2α磷酸化，造成细胞内蛋白合成的终止，从而起到抑制病毒复制的目的，也是干扰素抵御病毒重要作用方式之一。 　　HSV-1的ICP34.5蛋白能够同细胞内的蛋白磷酸酶1（PP1）结合，特异地将磷酸化的eIF2α脱磷酸化，恢复蛋白质合成。在我们的研究过程中发现：1）ICP34.5的羧基端有一个富含Arg的高度保守基序，该基序对蛋白的合成调节具有重要的作用。Arg突变无法介导PP1对磷酸化的eIF2α进行脱磷酸化反应，并且Arg基序不影响或者微弱的影响ICP34.5与PP1的结合；2）ICP34.5能够同eIF2α直接结合，桥接PP1同eIF2α，解释了ICP34.5介导的eIF2α脱磷酸化的特异性问题；3）ICP34.5能够通过阻止DC细胞成熟从而阻断获得性免疫的初始应答；4）克隆和鉴定了新的与ICP34.5结合的宿主蛋白34.5BP。以上研究对深化HSV1的ICP34.5的结构和功能的探讨具有重要的意义， 并且最终对于HSV致病机制及其潜伏机制研究提供理论依据，对发挥HSV及其突变体的临床应用具有重要价值。